Propiedades de las proteinas

Función de las proteínas

ResumenLa enfermedad por coronavirus 2019 es una enfermedad infecciosa de reciente aparición que se está extendiendo por todo el mundo. Está causada por un nuevo coronavirus, el coronavirus del síndrome respiratorio agudo severo 2 (SARS-CoV-2). La proteína spike (S) del SARS-CoV-2, que desempeña un papel clave en el proceso de reconocimiento del receptor y de fusión de la membrana celular, está compuesta por dos subunidades, S1 y S2. La subunidad S1 contiene un dominio de unión al receptor que reconoce y se une a la enzima convertidora de angiotensina 2 del huésped, mientras que la subunidad S2 media en la fusión de la membrana celular viral formando un haz de seis hélices a través del dominio de repetición de dos heptadas. En esta revisión, destacamos los recientes avances en la investigación sobre la estructura, la función y el desarrollo de fármacos antivirus dirigidos a la proteína S.

Acta Pharmacol Sin 41, 1141-1149 (2020). https://doi.org/10.1038/s41401-020-0485-4Download citationShare this articleAnyone you share the following link with will be able to read this content:Get shareable linkSorry, a shareable link is not currently available for this article.Copy to clipboard

Tipos de proteínas

Esta página describe las propiedades de la proteína de la leche. Hay una breve introducción a las definiciones y la química general de las proteínas, seguida de secciones sobre la química de la proteína de la leche, las propiedades físicas de la proteína de la leche, el deterioro de la proteína de la leche y la influencia de los tratamientos térmicos en las propiedades de la proteína de la leche. Para más detalles sobre las propiedades de las proteínas de la leche, véanse las referencias de Fox y McSweeney (1998), Jelen y Rattray (1995), Singh (1995) y Walstra et al. (1999).

Hay muchos tipos de proteínas y cada una tiene su propia secuencia de aminoácidos (que suele contener cientos de aminoácidos). Hay 22 aminoácidos diferentes que pueden combinarse para formar cadenas de proteínas. Hay 9 aminoácidos que el cuerpo humano no puede fabricar y que debe obtener de la dieta. Son los llamados aminoácidos esenciales.

Los aminoácidos de las cadenas de proteínas pueden unirse a través de la cadena y plegarse para formar estructuras tridimensionales. Las proteínas pueden ser relativamente rectas o formar glóbulos fuertemente compactados o estar en algún punto intermedio. El término «desnaturalizado» se utiliza cuando las proteínas se desdoblan de su cadena nativa o de su forma globular. La desnaturalización de las proteínas es beneficiosa en algunos casos, por ejemplo para facilitar el acceso de las enzimas a la cadena proteica para su digestión, o para aumentar la capacidad de las proteínas del suero de leche de retener agua y proporcionar una textura deseable en la producción de yogur.

Base de datos de propiedades de las proteínas

ResumenLas proteínas son los bipolímeros más versátiles en cuanto a estructura, propiedades y función. Esta versatilidad es consecuencia de la diversidad química de sus monómeros de aminoácidos y del infinito número de formas en que pueden variar la composición de aminoácidos, la secuencia lineal y el plegado tridimensional. Los aminoácidos constituyentes incluyen formas hidrofóbicas e hidrofílicas, reactivas e inertes. La naturaleza transplanar del enlace amido (péptido) entre los aminoácidos limita la libertad de conformación de la cadena polipeptídica resultante. Algunas partes de la cadena suelen adoptar una de las diversas formas regulares, como las hélices, estabilizadas por enlaces de hidrógeno. La conformación global de la molécula se mantiene en gran medida por fuerzas no covalentes, como los enlaces de hidrógeno y las interacciones hidrofóbicas. La conformación de la proteína está determinada por la secuencia lineal de aminoácidos en la cadena, pero se interrumpe fácilmente por una variedad de agentes no fisiológicos, con la consiguiente pérdida de la función biológica. Este reordenamiento de las cadenas polipeptídicas, la desnaturalización, suele dar lugar a una alteración de las propiedades químicas y físicas características de la molécula. La observación de que la desnaturalización puede a veces invertirse conduce a nuevos conceptos de la estructura y las propiedades de las proteínas.

Estructura cuaternaria de las proteínas

ResumenEl repertorio de proteínas y ácidos nucleicos del mundo vivo está determinado por la evolución; sus propiedades, por las leyes de la física y la química. Las explicaciones de estos dos tipos de causalidad -los ámbitos de la biología evolutiva y la bioquímica, respectivamente- se suelen perseguir de forma aislada, pero muchas cuestiones fundamentales se sitúan directamente en la interfaz de los campos. Aquí articulamos el paradigma de la bioquímica evolutiva, cuyo objetivo es diseccionar los mecanismos físicos y los procesos evolutivos por los que se diversificaron las moléculas biológicas y revelar cómo su arquitectura física facilita y limita su evolución. Mostramos cómo la integración de la evolución con la bioquímica nos lleva a una comprensión más completa de por qué las moléculas biológicas tienen las propiedades que tienen.

Figura 1: Evolución paralela debida a restricciones biofísicas.Figura 2: Mecanismos moleculares de epistasis evolutiva.Figura 3: La posición de una proteína en su red neutra determina el camino mutacional que toma para llegar a una función derivada.